(一)蛋白质的消化
(资料图片)
1.胃中的消化
唾液中不含水解蛋白质的酶,故食物蛋白的消化自胃开始。胃主细胞分泌的胃蛋白酶原是人胃液中仅有的蛋白质水解酶的酶原。在正常胃液中(PH1—1.5),胃蛋白酶原经氢离子激活,生成胃蛋白酶,胃蛋白酶本身也可催化这种转变。胃蛋白酶的分子质量为33KD,最适合PH为1.5—2.5,主要作用于蛋白质多肽链分子内部的肽键,故称之为内肽酶。但内肽酶对蛋白质肽键作用的特异性较差,主要水解芳香族氨基酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸等氨基酸的氨基与其他氨基酸的羧基形成的肽键。蛋白质经胃蛋白酶作用后,主要分解为多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用,但使乳中酪蛋白与钙离子结合成不溶解的变性酪蛋白钙,延迟酪蛋白在胃中的停留时间有利于充分消化。蛋白质虽然在胃中可被胃蛋白酶所作用,但食物在胃中停留的时间较短,且胃中蛋白水解酶种类单一,因此蛋白质在胃中的消化很不完全。
2.食糜自胃进入小肠后,蛋白质的不完全水解产物再经胰液及肠液中的蛋白酶以及小肠黏膜细胞消化作用,进一步水解成为氨基酸。因此,小肠是蛋白质消化的主要部位。胰液中有关蛋白质消化的酶有:胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原以及羧基肽酶原A和羧基肽酶原B。胰液中的各种蛋白水解酶最初均已酶原形式存在,同时,胰液中还存在这各种胰蛋白酶抑制剂,这些对保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用具有重要意义。胰蛋白酶、糜蛋白酶、及弹性蛋白酶也都是内肽酶,对不同氨基酸组成的肽键也有一定专一性。而羧基肽酶原A和羧基肽酶原B自肽链的C端开始作用,故称作用外肽酶,每次水解一分子氨基酸残基,但对不同氨基酸组成的肽键也有一定的专一性。
总之,蛋白质的消化作用有多种外肽酶及内肽酶参与,前者自肽链的两端水解蛋白质,每次释放一分子氨基酸,后者自肽链的内部开始水解,生成较少的多肽或寡肽,并为外肽酶提供更多的作用点。由于各种蛋白质水解酶对肽链作用的专一性不同,通过它们的协同作用,蛋白质的消化率很高,一般正常人,食物蛋白质的95%可被完全水解。
(二)氨基酸的吸收
氨基酸的吸收主要在小肠中进行。关于吸收机制,目前尚未完全清楚,一般认为其主要是一个耗能的主动吸收过程。
1.氨基酸吸收载体
实验证明,肠黏膜细胞上具有运载氨基酸的载体蛋白质,也可分为需钠离子和不需钠离子两大类,并有维生素B6参与氨基酸的转运。须钠离子的载体,能与氨基酸及钠离子形成三联体,将氨基酸及钠离子转入细胞,钠离子则借钠离子泵排出细胞外,并消耗ATP。此过程与葡萄糖的吸收载体系统类似。
2.γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
除了上诉氨基酸的吸收机制外,近些年Meister提出氨基酸吸收及向细胞的转运过程是通过谷胱甘肽起作用的,将此称为“γ-谷氨酸循环”,又叫做Meister-循环。可简单地将此循环看成两个阶段,即首先是谷胱甘肽对氨基酸的转运,其次是谷胱甘肽的再合成。
3.肽的吸收
肠黏膜细胞上还存在者吸收二肽或三肽转运系统。此种转运也是一个耗能的主动吸收过程,吸收作用在小肠近端较强,故肽吸收进入细胞甚至先于游离氨基酸。不同二肽的吸收具有相互竞争作用
(三)氨基酸的代谢
氨基酸在机体内主要用作蛋白质的合成。其中有些氨基酸在人体内不能合成或者合成速度不足以满足需要,必须有食物提供,这些氨基酸称为必需氨基酸,其他则称为非必需氨基酸。除了合成蛋白质外,氨基酸还是体内各种喊氮物质的来源,如嘌呤、嘧啶等。此外,氨基酸经脱氨基作用后留下的炭架还可用于供给能量或形成葡萄糖、酮体。
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